内切F1，内切糖苷酶F1，内-β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶F

Endo F1裂解天冬酰胺连接的高甘露糖和一些杂合寡糖。核心岩藻糖基化将活性降低了50倍。糖苷内切酶F1将水解含有高甘露糖链的硫酸盐。其在寡糖的二乙酰基壳二糖核心中的两个N-乙酰氨基葡糖残基之间裂解，产生截短的糖分子，其中一个N-乙酰氨基葡糖残基保留在天冬酰胺上。相反，PNGase F可以完整清除寡糖。

附加远藤˚F产品
内切糖苷酶F2释放双触角和高甘露糖聚糖（以40X减小的速率）
内切糖苷酶F3将释放triantennarry和岩藻糖基双触角N-聚糖
的远藤˚F多套件包括每个远藤˚F酶和它们的缓冲器中的20个μLs。

源重组Elizabethkingia miricola（是脑膜脓毒性金黄）在大肠杆菌

EC 3.2.1.96

内切F1特异性裂解所有与天冬酰胺连接的高甘露糖和一些杂合寡糖

内容
在20mM的Tris-HCl 60酶微升等分试样（1 U），pH 7.5中

随附20 µL和60 µL的包装尺寸：
5倍反应缓冲液– 250 mM磷酸钠，pH 5.5

比活度> 16 U / mg
活度> 17 U / ml

分子量32,000道尔顿

建议用法
1.在Eppendorf管中加入200 µg糖蛋白。用去离子水将最终体积调整为38 µl。
2.添加10 µl 5x反应缓冲液5.5。3 
.添加2.0 µl Endo F1。在37°C下孵育1小时。

比活性
定义为在37°C，pH 5.5下，在1分钟内催化1微摩尔变性核糖核酸酶B（RNase B）释放N-连接寡糖所需的酶量。通过SDS-PAGE监测切割（切割的RNase B迁移更快）。

储存将酶保存在4˚C下​​。

稳定性正确存放后至少可稳定12个月。几天暴露于环境温度不会降低活性。

纯度如下测试内切糖苷酶F1对蛋白酶的污染。将10μg变性的BSA与2μL酶在37oC下孵育24小时。经处理的BSA的SDS-PAGE分析未显示降解迹象。

生产宿主菌株已经过广泛测试，不会产生任何可检测的糖苷酶。